蛋白質(zhì)是由排列成線性鏈的氨基酸組成的大型有機化合物，并通過相鄰氨基酸殘基的羧基和氨基之間的肽鍵連接在一起。蛋白質(zhì)中的氨基酸序列由基因定義，并由遺傳密碼編碼。雖然這種遺傳密碼規(guī)定了20種“標(biāo)準(zhǔn)"氨基酸，但蛋白質(zhì)中的殘基經(jīng)常在翻譯后修飾中發(fā)生化學(xué)改變:要么在蛋白質(zhì)可以在細(xì)胞中發(fā)揮功能之前，要么作為控制機制的一部分。蛋白質(zhì)也可以一起工作以實現(xiàn)特定的功能，并且它們經(jīng)常聯(lián)合形成穩(wěn)定的復(fù)合物。

像多糖和核酸等其他生物大分子一樣，蛋白質(zhì)是生物體的重要組成部分，參與細(xì)胞內(nèi)的每一個過程。許多蛋白質(zhì)是催化生化反應(yīng)的酶，對新陳代謝至關(guān)重要。蛋白質(zhì)也具有結(jié)構(gòu)或機械功能，如肌肉中的肌動蛋白和肌球蛋白，以及細(xì)胞骨架中的蛋白質(zhì)，它們形成了維持細(xì)胞形狀的支架系統(tǒng)。其他蛋白質(zhì)在細(xì)胞信號傳導(dǎo)、免疫反應(yīng)、細(xì)胞粘附和細(xì)胞周期中也很重要。蛋白質(zhì)也是我們飲食中的一部分，因為動物不能合成所有的氨基酸，必須從食物中獲取必需氨基酸。通過消化過程，動物將攝入的蛋白質(zhì)分解成可用于蛋白質(zhì)合成的游離氨基酸。

蛋白質(zhì)一詞來自希臘語“prota ",意思是“最重要的",瑞典化學(xué)家瓊斯·雅可比·貝采里烏斯在1838年描述并命名了這些分子。然而，直到1926年詹姆斯·B·薩姆納發(fā)現(xiàn)脲酶是一種蛋白質(zhì)，蛋白質(zhì)在生物體內(nèi)的中心作用才被充分認(rèn)識。[1]第一個被測序的蛋白質(zhì)是胰島素，由弗雷德里克·桑格完成，他因此獲得了1958年的諾貝爾獎。1958年，馬克斯·佩魯茨和約翰·考德里·肯德魯爵士首先解決了血紅蛋白和肌紅蛋白的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)問題。[2][3]兩種蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)都是通過x射線衍射分析并確定的；肌紅蛋白和血紅蛋白的結(jié)構(gòu)為他們的發(fā)現(xiàn)者贏得了1962年諾貝爾化學(xué)獎。

蛋白質(zhì)是由20種不同的L-α-氨基酸構(gòu)成的線性聚合物。所有的氨基酸都有共同的結(jié)構(gòu)特征，包括一個α碳，一個氨基，一個羧基和一個可變側(cè)鏈。只有脯氨酸不同于這種基本結(jié)構(gòu)，因為它在N-端胺基上含有一個不尋常的環(huán)，這迫使CO-NH酰胺部分進入固定的構(gòu)象。[4]標(biāo)準(zhǔn)氨基酸列表中詳細(xì)列出的標(biāo)準(zhǔn)氨基酸的側(cè)鏈具有不同的化學(xué)性質(zhì)，這些化學(xué)性質(zhì)產(chǎn)生蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)，因此對蛋白質(zhì)的功能至關(guān)重要。多肽鏈中的氨基酸通過脫水反應(yīng)中形成的肽鍵連接。一旦連接在蛋白質(zhì)鏈上，單個的氨基酸被稱為殘基，連接的一系列碳、氮和氧原子被稱為主鏈或蛋白質(zhì)骨架。肽鍵有兩種共振形式，這兩種共振形式有助于一些雙鍵特征并抑制圍繞其軸的旋轉(zhuǎn)，因此α碳大致共面。肽鍵的另外兩個二面角決定了蛋白質(zhì)骨架的局部形狀。

由于單個氨基酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)，蛋白質(zhì)鏈具有方向性。蛋白質(zhì)帶有游離羧基的末端稱為C末端或羧基末端，而帶有游離氨基的末端稱為N末端或氨基末端。

蛋白質(zhì)、多肽和肽這幾個詞有點模糊，意思可能會重疊。蛋白質(zhì)通常是指處于穩(wěn)定構(gòu)象的完整生物分子，而肽通常是指缺乏穩(wěn)定三維結(jié)構(gòu)的短氨基酸寡聚體。然而，兩者之間的界限不明確，通常位于20-30個殘基附近。[5]多肽可以指任何單個線性氨基酸鏈，通常不考慮長度，但通常意味著缺乏單一確定的構(gòu)象。